Las proteínas son constituyentes esenciales de todos los organismos ya que realizan una gran diversidad de tareas en las células. Por ejemplo, en los animales, son los componentes estructurales principales del musculo, el tejido conjuntivo, las plumas, las uñas y el pelo. Además, participan en la regulación metabólica, el transporte, la defensa y la catálisis.
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Proteínas. |
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Son polímeros que tienen como unidades monoméricas a los aminoácidos (palabra formada de dos vocablos, una que contiene un grupo amino y acido que contiene un grupo carboxilo); dichas proteínas tienen diversas funciones, siendo la principal la función enzimática, y actúan como catalizadores para acelerar los procesos bioquímicos de los seres vivos. |
Las proteínas están formadas por cadenas largas de hasta 20 aminoácidos diferentes. Existen algunos aminoácidos naturales que pueden ser sintetizados por las células del organismo humano a partir de materiales sencillos que contengan C, O, H y N; sin embargo, otros tienen que adquirirse necesariamente con la dieta (sustancias que se ingieren regularmente como alimento). A estos últimos se les conoce como aminoácidos esenciales para la especie humana y son: valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilamina, triptófano y lisina.
Ilustración 1 Estructura genérica de una proteína.
Los aminoácidos se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua en: apolares neutros, polares neutros, ácidos y básicos.
Ilustración 2 Aminoácidos. Se muestra la estructura de los 20 aminoácidos agrupados por tipo.
Las proteínas se forman por la unión de los aminoácidos mediante enlaces peptídicos; siendo este un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
Ilustración 3 Formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos. El par de electrones sin compartir el átomo de nitrógeno -amino de un aminoácido de un aminoácido ataca al carbono -carboxilo de otro mediante una reacción de sustitución nucleófilo.
Las proteínas son moléculas extraordinariamente complejas por lo que se han diferenciado varios niveles en su organización estructural:
a) Estructura primaria: determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos y el orden en que se encuentran enlazados y esta especificada por la información genética.
Ilustración 4 Estructura primaria de una proteína. Se muestra la secuencia de los aminoácidos que conforman a la proteína.
b) Estructura secundaria: debido a las características fisicoquímicas de los aminoácidos presentes en la cadena, se forman determinadas disposiciones debido a lar carga de cada aminoácido y el espacio que ocupan, de tal forma que al plegarse la cadena polipeptídica se forma la estructura secundaria. Los aminoácidos, a medida que se van enlazando y gracias a que tienen capacidad de giro en los enlaces, adquieren una posición espacial estable. Existen dos tipos de estructura secundaria: la -hélice y la lámina beta o estructura -plegada, las cuales están estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo y N-H del esqueleto polipeptídico.
El -hélice es una estructura rígida en forma de varilla que se crea cuando una cadena polipeptídica se retuerce en una conformación helicoidal a la derecha. En cambio, la estructura -plegada se forma cuando se alinean de lado dos o más segmentos de cadenas polipeptídicas.
Ilustración 5 Estructuras secundarias de una proteína. Del lado izquierdo se muestra un -hélice y del derecho una lámina .
c) Estructura terciaria: esta conformada por conformaciones tridimensionales únicas que asumen las proteínas globulares al plegarse en sus estructuras nativas y biológicamente activas. El plegamiento proteico es un proceso en el que una molécula desorganizada naciente adquiere una estructura muy organizada, se produce como consecuencia de las interacciones entre las cadenas laterales en su estructura primaria.
Ilustración 6 Estructura terciaria de una proteína. Se observan las interacciones entre las estructuras alfa-hélices y beta-plegadas.
d) Estructura cuaternaria: se forma de la unión, mediante enlaces débiles o no covalentes de las cadenas polipeptídicas con una estructura terciaria, creando un complejo proteico. Cada una de estas cadenas recibe el nombre de protomero.
Ilustración 7 Estructura cuaternaria de la proteína hemoglobina. Se observa la unión de dos cadenas y dos cadenas
